根據酶的組成成份
，可分單純酶和結合酶兩類。

　　單純酶（simple enzyme）是基本組成單位僅為氨基酸的一類酶。它的催化活性僅僅決定於它的蛋白質結構。脲酶、消化道蛋白酶、澱粉酶、酯酶
、核糖核酸酶等均屬此列。

　　結合酶（conjugated enzyme）的催化活性，除蛋白質部分（酶蛋白apoenzyme）外
，還需要非蛋白質的物質，即所謂酶的輔助因子（cofactors），兩者結合成的複合物稱作全酶（holoenzyme），即：?
 

　　酶的輔助因子可以是金屬離子

，也可以是小分子有機化合物。常見酶含有的金屬離子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+
、（或Cu+）
、Zn2+和Fe2+（或Fe3+）等。它們或者是酶活性的組成部分；或者是連接底物和酶分子的橋梁；或者在穩定酶蛋白分子構象方麵所必需。小分子有機化合物是些化學穩定的小分子物質，其主要作用是在反應中傳遞電子
、質子或一些基團，常可按其與酶蛋白結合的緊密程度不同分成輔酶和輔基兩大類。輔酶（coenzyme）與酶蛋白結合疏鬆，可以用透析或超濾方法除去
；輔基（prosthetic group）與酶蛋白結合緊密
，不易用透析或超濾方法除去，輔酶和輔基的差別僅僅是它們與酶蛋白結合的牢固程度不同，而無嚴格的界限。

　　現知大多數維生素（特別是B族維生素）是組成許多酶的輔酶或輔基的成分（見表2-1）。它們的化學結構式見生物氧化章。體內酶的種類很多，而輔酶（基）的de種zhong類lei卻que較jiao少shao


，通tong常chang一yi種zhong酶mei蛋dan白bai隻zhi能neng與yu一yi種zhong輔fu酶mei結jie合he，成cheng為wei一yi種zhong特te異yi的de酶mei，但dan一yi種zhong輔fu酶mei往wang往wang能neng與yu不bu同tong的de酶mei蛋dan白bai結jie合he構gou成cheng許xu多duo種zhong特te異yi性xing酶mei。酶mei蛋dan白bai在zai酶mei促cu反fan應ying中zhong主zhu要yao起qi識shi別bie底di物wu的de作zuo用yong，酶mei促cu反fan應ying的de特te異yi性xing、高效率以及酶對一些理化因素的不穩定性均決定於酶蛋白部分。

表2-1　B族維生素及其輔酶形式
 

　　二、酶的分子結構和活性中心

　　酶的分子中存在有許多功能基團例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但並不是這些基團都與酶活性有關。一般將與酶活性有關的基團稱為酶的必需基團（essential group）。youxiebixujituansuiranzaiyijijiegoushangkenengxiangjuhenyuan，danzaikongjianjiegoushangbicikaojin
，jizhongzaiyiqixingchengjuyouyidingkongjianjiegoudequyu，gaiquyuyudiwuxiangjiehebingjiangdiwuzhuanhuaweichanwu，zheyiquyuchengweimeidehuoxingzhongxin（active center），對於結合酶來說，輔酶或輔基上的一部分結構往往是活性中心的組成成分。

　　構成酶活性中心的必需基團可分為兩種

，與底物結合的必需基團稱為結合基團（binding group）

，促進底物發生化學變化的基團稱為催化基團（catalytic group）。活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)中(zhong)有(you)的(de)必(bi)需(xu)基(ji)團(tuan)可(ke)同(tong)時(shi)具(ju)有(you)這(zhe)兩(liang)方(fang)麵(mian)的(de)功(gong)能(neng)。還(hai)有(you)些(xie)必(bi)需(xu)基(ji)團(tuan)雖(sui)然(ran)不(bu)參(can)加(jia)酶(mei)的(de)活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)的(de)組(zu)成(cheng)，但(dan)為(wei)維(wei)持(chi)酶(mei)活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)應(ying)有(you)的(de)空(kong)間(jian)構(gou)象(xiang)所(suo)必(bi)需(xu)，這(zhe)些(xie)基(ji)團(tuan)是(shi)酶(mei)的(de)活(huo)性(xing)中(zhong)心(xin)以(yi)外(wai)的(de)必(bi)需(xu)基(ji)團(tuan)。

　　酶分子很大，其催化作用往往並不需要整個分子，如用氨基肽酶處理木瓜蛋白酶
，使其肽鏈自N端開始逐漸縮短
，當其原有的180個氨基酸殘基被水解掉120個後
，剩餘的短肽仍有水解蛋白質的活性。又如將核糖核酸酶肽鏈C末端的三肽（棻麠絲楃？切斷，餘下部分也有酶的活性，足見某些酶的催化活性僅與其分子的一小部分有關。

　　butongdemeiyoubutongdehuoxingzhongxin，guduidiwuyouyangedeteyixing。lirurusuantuoqingmeishijuyoulitiyigouteyixingdemei
，tanengcuihuarusuantuoqingshengchengbingtongsuandekenifanying：?

　　L（+）乳酸通過其不對稱碳原子上的桟H3
、桟OOH及桹H基分別與乳酸脫氫酶活性中心的A、B及C三個功能基團結合
，故可受酶催化而轉變為丙酮酸。而D（-）乳酸由於桹H、桟OOH的空間位置與L（+）rusuanxiangfan，yumeidesangejiehejituanbunengwanquanpeihe，gubunengyumeijieheshouqicuihua。youcikejian，meideteyixingbudanjuedingyumeihuoxingzhongxindegongnengjituandexingzhi，erqiehaijuedingyudiwuhehuoxingzhongxindekongjiangouxiang，zhiyounaxieyouyidingdehuaxuejiegou
，nengyumeidejiehejituanjiehe，erqiekongjiangouxingyouwanquanshiyingdehuahewu，cainengzuoweimeidediwu。

　　但是
，酶的結構不是固定不變的
，有人提出酶分子（包括輔酶在內）的de構gou型xing與yu底di物wu原yuan來lai並bing非fei吻wen合he，當dang底di物wu分fen子zi與yu酶mei分fen子zi相xiang碰peng時shi，可ke誘you導dao酶mei分fen子zi的de構gou象xiang變bian得de能neng與yu底di物wu配pei合he，然ran後hou底di物wu才cai能neng與yu酶mei的de活huo性xing中zhong心xin結jie合he，進jin而er引yin起qi底di物wu分fen子zi發fa生sheng相xiang應ying化hua學xue變bian化hua，此ci即ji所suo謂wei酶mei作zuo用yong的de誘you導dao契qi合he學xue說shuo（induced fit theory）。用X衍射分析的方法已證明，酶在參與催化作用時發生了構象變化。